Night-Time-Protein

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Night-Time-Protein / Casein Protein

Night-Time-Protein

Casein enthält eine hohe Anzahl von Prolinresten, die nicht interagieren. Es gibt auch keine Disulfidbrücken. Infolgedessen hat es eine relativ kleine Tertiärstruktur. Es ist relativ hydrophob und macht es in Wasser schlecht löslich. Es findet sich in Milch als eine Suspension von Teilchen, Casein Micellen genannt, die nur eine begrenzte Ähnlichkeit mit Tensid-Typ Mizellen in einem Sinne, dass die hydrophilen Teile an der Oberfläche befinden und sie sind sphärisch sind. Im Gegensatz zu Tensidmizellen ist das Innere einer Caseinmizelle stark hydriert. Die Caseine in den Micellen werden durch Calciumionen und hydrophobe Wechselwirkungen zusammengehalten. Jedes der verschiedenen Molekülmodelle könnte für die spezielle Konformation von Casein in den Micellen verantwortlich sein. [5] Einer von ihnen schlägt vor, dass der Mizellkern durch mehrere Submicellen gebildet wird, wobei die Peripherie aus Mikrokovitäten von κ-Casein besteht.  Ein anderes Modell legt nahe, dass der Kern aus Casein-verknüpften Fibrillen besteht.  Schließlich schlägt das neueste Modell [9] eine doppelte Verbindung zwischen den Caseinen vor, damit das Gelieren stattfinden kann. Alle drei Modelle betrachten Micellen als kolloidale Partikel, die von Casein-Aggregaten gebildet werden, die in löslichen κ-Casein-Molekülen eingeschlossen sind.

Der isoelektrische Punkt von Casein ist 4,6. Da der pH-Wert der Milch bei 6,6 liegt, hat Casein eine negative Ladung in der Milch. Das gereinigte Protein ist wasserunlöslich. Während es auch in neutralen Salzlösungen unlöslich ist, ist es leicht in verdünnten Alkalien und in Salzlösungen, wie wässrigem Natriumoxalat und Natriumacetat, dispergierbar.

Das Enzym Trypsin kann ein phosphathaltiges Pepton hydrolysieren. Es wird verwendet, um eine Art organischen Klebstoff zu bilden.

Kasein bricht im menschlichen Magen ab, um das Opioidpeptid Casomorphin zu produzieren. Casomorphin ist ein exogenes Opioidpeptid, das zu der Klasse von Exorphinen gehört, die Opioid-Nahrungsmittelpeptide wie Gluten-Exorphin und Opioid-Nahrungsmittelpeptide einschließen. Exorphine ahmen die Wirkungen von Endorphinen nach, weil sie an die gleichen Opioidrezeptoren im Gehirn binden.

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